что значит структурная функция белков

Структурная функция белков

Структурная функция белков заключается в том, что белки

Содержание

Белки межклеточного вещества

В теле человека белков межклеточного вещества больше, чем всех остальных белков. Основными структурными белками межклеточного вещества являются фибриллярные белки.

Коллагены

Коллагены — семейство белков, в теле человека составляют до 25 — 30 % общей массы всех белков. Кроме структурной функции коллаген выполняет также механическую, защитную, питательную и репаративную функции.

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей.

Всего у человека имеется 28 типов коллагена. Все они сходны по структуре.

Эластин

Эластин широко распространён в соединительной ткани, особенно в коже, легких и кровеносных сосудах. Общими характеристиками для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина. В эластине значительно больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина, чем в коллагене. В эластине содержатся десмозин и изодесмозин. эти соединения можно обнаружить только в эластине. Эластин нерастворим в водных растворах (как и коллаген), в растворах солей, кислот и щелочей даже при нагревании. В эластине большое количество аминокислотных остатков с неполярными боковыми группами, что, по-видимому, обусловливает высокую эластичность его волокон.

Другие белки внеклеточного матрикса

Другие белки внеклеточного матрикса — ламинины, фибронектин и др. — выполняют как структурную, так и сигнальную функцию. Взаимодействуя с мембранными рецепторами, они воздействуют на миграции клеток и другие стороны их поведения.

Белки цитоскелета

Кератин

Один из основных структурных белков — кератин. В основном из кератина состоят мертвые клетки ороговевающего эпителия и их производные (волосы млекопитющих, рога, копыта, когти, перья птиц, чешуя рептилий и др.). В живых клетках эпителиальных тканей кератины образуют промежуточные филаменты.

Кератины разделяются на две группы: α-кератины и β-кератины. Прочность кератина уступает, пожалуй, только хитину. Характерной особенностью кератинов является их полная нерастворимость в воде при pH 7,0. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот. Отличаются от других фибриллярных структурных белков (например, коллагена) в первую очередь повышенным содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-кератинов не имеет периодичности.

Другие белки промежуточных филаментов

Тубулин

Тубулин относится к филаментозным белкам. Димеры тубулина после полимеризации превращаются в нити (протофиламенты). Из них собираются микротрубочки, образующие цитоскелет, который помогает клетке поддерживать форму, обеспечивает связь между органеллами и выполняет ряд других функций.

Актин

Актин — тоже филаментозный белок. Из его мономеров при полимеризации образуются тонкие филаменты мышц и микрофиламенты немышечных клеток.

Миозин

Хотя миозин обычно относят к моторным белкам, в мышечных клетках он входит в состав постоянных структур. В скелетных и сердечной мышцах миозин входит в состав саркомеров, образуя толстые филаменты.

Вспомогательные белки цитоскелета

К структурным относятся и многие вспомогательные белки, входящие в состав цитоскелета. Так, в образовании саркомеров участвуют белки титин, тропомиозин и др.

Структурные белки органелл

Белки создают и определяют форму (структуру) многих клеточных органелл. В основном из белков состоят такие органеллы, как рибосомы, протеасомы, ядерные поры и др. Гистоны необходимы для сборки и упаковки нитей ДНК в хромосомы. Из белков состоят клеточные стенки некоторых протистов (например,хламидомонады); в составе оболочки клеток многих бактерий и архей присутствует белковый слой (S-слой), который крепится у грамположительных видов к клеточной стенке, а у грамотрицательных — к наружной мембране. Из белка флагеллина состоят прокариотические жгутики.

Полезное

Смотреть что такое «Структурная функция белков» в других словарях:

Третичная структура белков — Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы … Википедия

НЕЙТРОНОГРАФИЯ СТРУКТУРНАЯ — исследования атомной структуры конденсир. сред методом дифракции нейтронов низких энергий на атомных ядрах (упругого когерентного рассеяния). В H. с. используются нейтроны с длиной волны де Бройля l >= 0,3 Рассеяние нейтронной волны на… … Физическая энциклопедия

Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия

Биополимеры — высокомолекулярные природные соединения, являющиеся структурной, основой всех живых организмов и играющие определяющую роль в процессах жизнедеятельности. К Б. относятся белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды; известны также смешанные… … Большая советская энциклопедия

Протеин — Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия

Протеины — Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия

Факторы транскрипции — (транскрипционные факторы) белки, контролирующие процесс синтеза мРНК на матрице ДНК (транскрипцию) путём связывания со специфичными участками ДНК[1][2]. Транскрипционные факторы выполняют свою функцию либо самостоятельно, либо в комплексе… … Википедия

Фактор транскрипции — Факторы транскрипции (транскрипционные факторы) белки, контролирующие перенос информации с молекулы ДНК в структуру мРНК (транскрипцию) путем связывания со специфичными участками ДНК.[1][2] Транскрипционные факторы выполняют свою функцию… … Википедия

ЖИЗНЬ — особое качественное состояние мира, возможно, необходимая ступень в развитии Вселенной. Естественно научный подход к сущности Ж. сосредоточен на проблеме ее происхождения, ее материальных носителей, на отличии живого от неживого, на эволюции… … Философская энциклопедия

Химическая связь — взаимное притяжение атомов, приводящее к образованию молекул и кристаллов. Принято говорить, что в молекуле или в кристалле между соседними атомами существуют Х. с. Валентность атома (о чём подробнее сказано ниже) показывает число связей … Большая советская энциклопедия

Источник

#Sekta: информационный портал

Пишем статьи о питании, тренировках и здоровом образе жизни на основе научных исследований

Белки

Белки составляют около 20% от общей массы тела человека: 40-50% из них приходится на мышцы, 20% – на кости и хрящи, 16% – на кровь, 10%-15% – на кожу.

БЕЛОК И ЕГО ФУНКЦИИ В ОРГАНИЗМЕ

Сами белки состоят из аминокислот, которые скрепляются между собой органическими соединениями. В процессе пищеварения, белки из продуктов сначала распадаются на составные части – аминокислоты – которые затем используются для построения собственных белков человека.

На протяжении дня в организме постоянно происходит распад и синтез белка. Недостаток аминокислот может помешать этому процессу, что приведёт к тому, что организм начнет расщеплять собственные белки, чтобы устранить нехватку незаменимых аминокислот.

Классификация белков

Существует два варианта классификации белков: по аминокислотному составу и по происхождению.

В зависимости от происхождения, белки обычно делят на два типа: животный и растительный.

Белки, включающие в себя полный набор незаменимых аминокислот, называют полноценными. Белки, в которых не хватает одной или нескольких аминокислот, либо они находятся в слишком малом количестве – неполноценные белки.

Незаменимые аминокислоты в достаточном количестве содержатся преимущественно в продуктах животного происхождения – мясе, рыбе, яйцах, молочной продукции. Исключением является соевый белок, который по аминокислотному составу схож с мясным. Среди круп лидером по содержанию незаменимых аминокислот является киноа.

Белки содержат в своём составе порядка 20 основных аминокислот, 9 из которых классифицируются как незаменимые (то есть их единственный источник – пища), в то время как остальные синтезируются в организме человека (заменимые).

Незаменимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в теле взрослого человека, и их источники:

Функции белков в организме

1. Пластическая (структурная) функция.
Из белков строятся все ткани и органы человека, они придают форму клетке и её составным частям.

2. Гормональная и ферментативная функция.
Белки являются основой всех ферментов (катализаторов), без которых невозможны усвоение пищи и все биохимические реакции в организме.

Белки-гормоны регулируют концентрацию веществ в крови и клетках, рост, размножение и многие другие процессы. Например, белок инсулин регулирует концентрацию сахара в крови и отправляет сахар в мышцы или печень.

3. Защитная функция.
Белок коллаген создает основу кожного покрова, который защищает организм от окружающей среды; белки-ферменты расщепляют токсины в печени; белки крови составляют основу иммунной системы организма и защищают от вирусов, бактерий и чужеродных белков.

4. Транспортная функция.
Белки обеспечивают транспорт различных минеральных солей и витаминов через мембраны клеток и внутриклеточных структур, участвуют в переносе кислорода, липидов, углеводов, некоторых витаминов, гормонов и лекарственных средств.

5. Распределительная функция.
Белки участвуют в распределении жидкости между внутри- и внеклеточной средой в организме.

6. Энергетическая функция.
При потреблении большего количества белка, чем необходимо для тканей и клеток организма, человеческое тело использует его в качестве энергетического ресурса. Эта функция включается при недостатке других источников энергии – углеводов и жиров.

7. Двигательная функция.
Белки актин и миозин обеспечивают движение мышц.

Особенности усвоения БЕЛКОВ

Процесс переваривания белков требует повышенной кислотности в желудке. Желудочный сок необходим для активизации ферментов, ответственных за расщепление белков на пептиды, а также за первичное расформировывание пищевых белков в желудке.

Из желудка пептиды и аминокислоты попадают в тонкую кишку, где часть из них всасывается через стенки кишечника в кровь, а часть расщепляется далее на отдельные аминокислоты.

Для оптимизации этого процесса нужно нейтрализовать кислотность желудочного раствора, и за это отвечает поджелудочная железа, а также желчь, вырабатываемая печенью и необходимая для абсорбции жирных кислот.

Белки из разных источников и даже разные белки из одного источника (казеин и белок из молочной сыворотки) утилизируются организмом с разной скоростью. Белки животного происхождения усваиваются организмом на 93-96%, растительного происхождения – на 62-80%.

Как и все питательные вещества, белки, поступающие с пищей, не обладают стопроцентной усвояемостью. Степень их всасывания может существенно меняться в зависимости от физико-химического состава самого продукта, потребляемых одновременно с ним продуктов, особенностей организма и состава кишечной микрофлоры. Поэтому при выборе источников белка, кроме полноценности, нужно учитывать усвояемость и биологическую ценность.

Многие белки после тепловой обработки усваиваются лучше (но не молочные и яичные), так как они становятся более доступными для ферментов желудочно-кишечного тракта. Однако тепловая обработка может снижать биологическую ценность белка из-за разрушения некоторых аминокислот (например, это относится к мясу).

Наиболее усвояемыми* считаются казеин (молочный белок), яичный белок, соевый белок, сыворотка (молочный белок). Далее в порядке снижения степени усвояемости идут говядина, нут, фрукты, чёрные бобы, овощи, другие бобовые, желтый колотый горох, зерновые и производные, арахис, рис, цельная пшеница.

* На основании коэффициента усвоения белков, скорректированного по аминокислотному составу (PDCAAS – Protein digestibility-corrected amino acid score), который учитывает аминокислотный состав (химическую ценность) и полноту переваривания (биологическую ценность) белков.

Перечень белков в соответствии со снижением их биологической ценности**: сывороточный белок, белок цельных яиц (в том числе, из желтка), яйцо (только белок), мясо и рыба, казеин, соевый белок, другие растительные белки.

** В соответствии с показателем биологической ценности (BV – biological value), характеризующим соотношение потребляемого и выделяемого азота.

Азот в организме откладывается в запас только в составе белков. Если в результате белкового распада азот выходит из их состава, то он удаляется с мочой. Для полноценного функционирования организма необходимо восполнение удаляемого азота.

Вопросы употребления белка в пищу

Сколько белка необходимо употреблять в день?

Энергетическая ценность белка равна энергетической ценности углеводов и составляет 4 ккал на 1 г. Но, как говорилось выше, у белка слишком много необходимых функций, чтобы использовать его исключительно как энергетический ресурс.

Организации разных стран, занимающиеся вопросами здоровья и благополучия населения, сходятся во мнении о необходимой доле белка в общем объёме калорий дневного рациона и рекомендуют поддерживать её на уровне 10-35%.

Рекомендуемый минимум белка (физиологическая потребность) варьируется в разных источниках от 0,6 до 1,7 г/кг массы тела (в среднем – 0,8-1 г на 1 кг). Потребность в белке зависит от возраста, пола, физической активности, климатических особенностей региона и характера трудовой деятельности.

Исследования по оптимальному количеству потребляемого в пищу белка продолжаются, этот вопрос пока не имеет однозначного ответа.

Потребление белка в количествах, выходящих за верхние и нижние границы потребностей организма, оказывает отрицательное влияние на обмен веществ и состояние жизненно важных органов и систем.

Например, в семидесятых годах отмечались смертельные случаи у людей, длительное время соблюдавших низкокалорийные диеты с выраженным недостатком белка. Это происходило из-за серьезных нарушений в деятельности сердечной мышцы.

Воздействие избыточного количества белка иллюстрирует древняя казнь в странах Востока: приговоренных к смерти кормили только вареным мясом, и они умирали от самоотравления на 28-30-й день, то есть, гораздо раньше, чем при полном голодании.

Я слышал, что животный белок вреден. Правда ли это, нужно ли от него отказаться?

Сравнительно немного доказательств было собрано в отношении эффекта от количества пищевого белка, приводящего к развитию хронических заболеваний у здоровых людей.

Тем не менее, появляется всё больше доказательств того, что выбор продуктов питания с высоким содержанием белка играет определенную роль в состоянии здоровья, и что употребление в пищу белковых продуктов с учётом их состава и в оптимальных количествах может снизить риск некоторых заболеваний и преждевременной смерти.

Считается, что употребление растительного белка связано с более низким риском развития сердечно-сосудистых заболеваний и снижением уровня холестерина, в то время как употребление животного может повысить уровень инсулина в крови и увеличить вероятность развития воспалительных заболеваний кишечника, рака толстой и прямой кишки, рака предстательной железы.

В октябре 2015 года Международное агентство по изучению рака (IARC) Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ) опубликовало сообщение о том, что потребление обработанного мяса является “канцерогенным для человека”, а потребление красного мяса “вероятно канцерогенно для человека».

В публикации на сайте Гарвардской медицинской школы сообщается, что переход на вегетарианский или веганский образ питания не является необходимым. Но при этом имеет смысл сократить потребление красного мяса и добавить в свой рацион другие источники белка.

Кроме того, крупное исследование, проведённое группой учёных Оксфордского Университета, показало, что смертность от наиболее распространённых заболеваний среди вегетарианцев и тех, кто употребляет животный белок, различается незначительно.

При этом уровень распространённости некоторых заболеваний выше среди невегетарианцев (например, рак поджелудочной железы, лимфома), некоторых – среди вегетарианцев (например, колоректальный рак). Также было установлено, что среди веганов (но не вегетарианцев) в целом выше уровень смертности от заболеваний сосудов мозга, респираторной системы.

Если я веган, необходимо ли сочетать злаки и бобовые в одном приеме пищи для того, чтобы получить все необходимые аминокислоты?

Раньше действительно считалось, что их нужно совмещать, но актуальные исследования показывают, что не надо изводить себя скрупулезными подсчетами – достаточно питаться разнообразно на протяжении дня и на протяжении недели.

Поэтому если утром вы едите кашу (овсянка, рожь, пшеница, рис), а вечером бобовые, риска недобрать необходимые аминокислоты не будет. Более того, если в рационе ещё периодически присутствует соя, то можно быть уверенным, что все потребности организма в незаменимых аминокислотах удовлетворяются.

При этом необходимо понимать, что если вы избегаете употребления мясной и молочной пищи, и в вашем меню много продуктов, состав которых характеризуется малым количеством полезных жиров, аминокислот и витаминов (мучные изделия, рафинированные зерновые и рафинированные крупы), то ваш организм подвергается тяжёлой нагрузке.

Как выбрать и употреблять белковую пищу?

При формировании рациона нужно учитывать усвояемость белков из данного продукта и пищевую ценность продукта (наличие витаминов, жиров (ненасыщенных и насыщенных), минералов, клетчатки) и его калорийность. Например, гамбургер будет содержать много белка, но также много насыщенных жирных кислот, соответственно, его пищевая ценность будет ниже, чем у куриной грудки.

Дэниэл Пендик, бывший главный редактор вестника Harvard Men’s Health Watch, сообщает о предположении исследователей, что потребление белка является более эффективным, если употреблять его равномерно с основными приёмами пищи и перекусами в течение дня, а не загружать белками ужин.

Есть ли группы людей, которые нуждаются в повышенном потреблении белка?

Протеин жизненно необходим каждому человеку, но существуют некоторые группы с повышенной потребностью в нём. Группы людей, которым требуется большее количество белковой пищи:

Авторы: Дегтярь Елена, PhD; Кардакова Мария, MSc; Анастасия Кокоулина, сотрудник научного отдела Школы идеального тела #Sekta

Источник

Биология. 11 класс

§ 4-1. Функции белков

Белки выполняют разнообразные биологические функции — структурную, транспортную, регуляторную и многие другие. При этом одной из самых важных функций белков в живых организмах является каталитическая (ферментативная).

Ферменты. Из курса химии вы знаете, что вещества, повышающие скорость химических реакций, называются катализаторами. Ферменты *(энзимы)* — это белки, которые выполняют функции биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Без их участия биохимические процессы происходили бы слишком медленно или не происходили бы вообще. Ферменты осуществляют расщепление и синтез различных соединений, обеспечивая протекание обмена веществ. Практически все процессы жизнедеятельности обусловлены ферментативными реакциями.

Ферменты ускоряют химические реакции за счет тесного взаимодействия с молекулами субстратов — исходных реагирующих веществ. С субстратом (или субстратами) взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой ее участок — активный центр. Чаще всего он образован несколькими аминокислотными остатками. Активный центр каждого фермента имеет особую форму и химическое строение, поэтому с ним могут связываться лишь определенные субстраты (рис. 4-1.1).

Присоединение субстрата вызывает небольшие изменения конфигурации активного центра — такие, чтобы максимально соответствовать субстрату. Функционально активные группы фермента, за счет которых будет протекать реакция, наиболее благоприятным образом располагаются в пространстве. Образно говоря, активный центр подстраивается под субстрат как перчатка, которую надевают на руку.

В результате присоединения к активному центру молекула субстрата особым образом располагается в пространстве, и в ее структуре ослабляются определенные химические связи. Реакционная способность субстрата возрастает. Поэтому, по сравнению с некатализируемой реакцией, ферментативное превращение субстрата в продукт (или продукты) происходит с меньшими затратами энергии и гораздо большей скоростью. Образовавшиеся продукты отделяются от активного центра. После этого он может принимать новые молекулы субстрата.

Сходство ферментов с обычными химическими катализаторами проявляется в том, что и те и другие увеличивают скорость реакции, но при этом не расходуются и могут использоваться многократно.

В ходе некоторых окислительно-восстановительных процессов, протекающих в живых организмах, образуется токсичное для клеток соединение — пероксид водорода (Н₂О₂). Без участия катализаторов его расщепление идет очень медленно: 2H₂O₂ → 2H₂O + O₂. Вы знаете, что в лаборатории при проведении этой реакции обычно используют неорганический катализатор, например оксид марганца (MnO₂). В его присутствии разложение Н₂О₂ происходит значительно быстрее. В живых организмах под действием фермента каталазы этот процесс протекает с удивительно высокой скоростью: одна молекула каталазы расщепляет за 1 с около 200 000 молекул H₂O₂!

Ферменты являются белками, поэтому активно работают лишь в определенном диапазоне рН, температуры и других факторов. Например, фермент желудочного сока пепсин активен только в кислой среде, а ферменты слюны амилаза и мальтаза — в слабощелочной. В диапазоне 0—40 °С повышение температуры приводит к ускорению ферментативных реакций. Но при дальнейшем увеличении температуры реакции, катализируемые большинством ферментов, замедляются, а затем вовсе прекращаются. Значительное повышение температуры, изменение кислотности среды и других факторов приводит к денатурации ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.

*Существуют ферменты, которые, кроме активного центра, имеют один или несколько регуляторных (аллостерических) центров. С активным или регуляторным центром, либо с другими участками молекулы фермента могут связываться определенные вещества, влияющие на его активность. Вещества, повышающие скорость ферментативной реакции, называются активаторами, снижающие или блокирующие активность фермента — ингибиторами.

Ингибиторы, которые связываются с регуляторным (аллостерическим) центром, вызывают изменения пространственной конфигурации (конформации) фермента, приводящие к уменьшению его активности. Такой тип ингибирования называется аллостерическим (рис. 4-1.2, а).

Некоторые соединения, по структуре сходные с субстратом, могут связываться с активным центром фермента, но не способны подвергаться ферментативному превращению. Такие вещества препятствуют доступу субстрата в активный центр, тем самым снижая скорость ферментативной реакции. Поскольку молекулы субстрата и ингибитора конкурируют за активный центр, данный тип ингибирования назван конкурентным (рис. 4-1.2, б).

Известно также неконкурентное ингибирование, при котором ингибиторы присоединяются к молекуле фермента вне активного и регуляторного центров. Неконкурентные ингибиторы не мешают связыванию ферментов с субстратами, но вызывают такие изменения структуры, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт (рис. 4-1.2, в). Примером могут служить цианид-ионы (CN – ). Они подавляют активность ряда ферментов за счет связывания с ионами металлов, выполняющими роль кофакторов.*

*Ферменты широко используются в пищевой промышленности (при производстве сыров и других кисломолочных продуктов, соков, чая, овощных и фруктовых пюре, в хлебопечении, пивоварении, виноделии, для обработки мяса и т. п.). Их также применяют в сельском хозяйстве для получения кормов, в медицине для диагностики и лечения заболеваний, в текстильной и кожевенной промышленности для обработки тканей, кожи и меха, в производстве синтетических моющих средств и др.*

Кроме каталитической, белки выполняют и другие важные функции (таблица 4-1.1 ).

Функция

Пояснение и примеры

Являются биологическими катализаторами — повышают скорость протекания биохимических реакций, обеспечивая расщепление, синтез и внутримолекулярную перестройку различных соединений. Например, пищеварительные ферменты липазы ускоряют расщепление липидов, амилаза и мальтаза — углеводов, пепсин и трипсин — белков. *Рибулозодифосфат-карбоксилаза обеспечивает связывание углекислого газа в процессе фотосинтеза. Удвоение молекул ДНК происходит под действием фермента ДНК-полимеразы, образование РНК — под действием РНК-полимеразы*

Входят в состав всех компонентов клеток и различных внеклеточных структур. Например, кератин — основной компонент волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев. Эластин входит в состав стенок артерий, связок и др., коллаген — в состав кожи, сухожилий, костной, хрящевой и других тканей. *Склеротин является компонентом наружного скелета насекомых и паукообразных. Фиброин составляет основу коконов насекомых*

Переносят различные вещества от одних клеток и тканей к другим, обеспечивают их поступление в клетки, выведение из клеток, а также процессы внутриклеточного транспорта. Например, дыхательный пигмент гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных животных, а у многих моллюсков и ряда членистоногих эту функцию выполняет гемоцианин. *Глобулины плазмы крови транспортируют гормоны и ионы металлов (например, трансферрин — ионы железа, церулоплазмин — ионы меди), альбумины переносят высшие карбоновые кислоты и некоторые другие вещества*

Принимают участие во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы. Например, белки актин и миозин обеспечивают сократимость гладкой и поперечнополосатой мышечных тканей. *В основе движения жгутиков и ресничек эукариотических клеток лежит скольжение друг относительно друга микротрубочек, входящих в их состав. Оно обеспечивается взаимодействием белков тубулина и динеина*

Регулируют протекание различных физиологических процессов. Например, гормоны инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Процессы роста и физического развития человека протекают под контролем гормона соматотропина. *Другие тропные гормоны, секретируемые передней и средней долями гипофиза, также представляют собой полипептиды. Например, тиреотропин, стимулирующий деятельность щитовидной железы, гонадотропины, регулирующие работу половых желез, пролактин, контролирующий развитие и функционирование молочных желез и т. п. Гормон щитовидной железы кальцитонин и паратгормон, вырабатываемый паращитовидными железами, регулируют содержание ионов Са 2+ в организме*

Некоторые мембранные белки в ответ на действие определенных химических веществ или раздражителей иной природы изменяют свою конфигурацию. Это приводит к изменению протекания тех или иных внутриклеточных процессов. Таким образом, рецепторные белки обеспечивают прием внешних сигналов и ответные реакции клеток на эти сигналы. Например, зрительные пигменты глаза — родопсин (содержится в палочках) и йодопсины (в колбочках) — обеспечивают восприятие света фоторецепторными клетками, их возбуждение и запуск нервного импульса. *Другими примерами могут служить мембранные рецепторы, которые связывают молекулы гормонов, нейромедиаторов и др. Светочувствительный белок фитохром обеспечивает реакцию растений на изменение длины светового дня (фотопериодизм). Он играет важную роль в регуляции цветения, прорастания семян, формирования листьев и т. д.*

Токсины, выделяемые многими бактериями (дифтерийный, ботулиновый, столбнячный, холерный и др.) по химической природе являются белками. Действующие вещества в составе ядов змей, некоторых пауков, скорпионов и насекомых также представляют собой белки

Запасаются в качестве источника аминокислот, например, резервные белки, которые откладываются в семенах растений *(легумин, запасающийся в семенах бобовых и др.)*, или обеспечивают запасание других веществ. Так, миоглобин играет важную роль в создании кислородного запаса в мышечных волокнах. *Ферритин выполняет роль основного внутриклеточного депо железа у человека и животных*

После гидролиза до аминокислот могут подвергаться дальнейшему расщеплению и окислению с высвобождением энергии. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки используются в качестве источника энергии лишь в крайних случаях, когда истощаются запасы углеводов и жиров

*Натуральный шелк, получаемый из коконов шелкопряда, на 75 % состоит из фиброина и на 25 % из серицина. Фиброин — нерастворимый белок, вторичная структура которого (β-складчатый слой) обусловливает прочность шелка. Волокна шелка образованы фиброиновыми нитями. Снаружи они покрыты клейким водорастворимым серицином, который при производстве тканей удаляется. Шелковая нить имеет треугольное сечение и, как призма, преломляет свет, что вызывает красивое переливание и блеск. Шелк использовался для изготовления тканей еще в 4-ом тысячелетии до н. э. Шелковое волокно применяют в качестве шовного материала в хирургии.*

У пауков основу паутины составляет белок спидроин. Секрет паутинных желез выводится наружу в жидком виде. После этого структура спидроина изменяется, и он затвердевает в виде тонких нитей. В их составе участки β-складчатого слоя чередуются с эластичными полипептидными связками. Благодаря этому паутина обладает одновременно высокой прочностью и эластичностью. Она разрывается лишь при растяжении в 5 раз. По прочности паутина сопоставима со сталью, но при этом ее плотность в 6 раз меньше, чем у стали. Если бы паук создал нить длиной в земной экватор, она имела бы массу менее 500 г.

Источник